Almanca'dan çevrilen nişasta, "güçlü un" anlamına gelir. Karmaşık bir nişasta olarak iki polimerden oluşur: amiloz (%25) ve amilopektin (%75). Dışarıdan, nişasta tatsız ve kokusuzdur, pratik olarak suda çözünmez. soğuk su, ancak sıcak suda şişen, bir macun özelliği kazanırken. Beyaz toz, parmaklarla sıkıldığında karakteristik bir gıcırtı yayar. Mikroskop altında bakıldığında taneli
İlk olarak, nişastanın parçalanması sırasında, nişastanın kısmi parçalanmasının bir ürünü olan polisakkarit dekstrin oluşur. Dekstrinler, %10-20 su içeren nişastanın hızla ısıtılmasıyla elde edilebilir.
Dekstrin gibi bir nişasta parçalama ürünü, ulusal ekonomide geniş uygulama alanı bulmuştur. Dekstrinler, örneğin kapları etiketlemek veya ambalaj poşetlerini yapıştırmak için çeşitli endüstrilerde kullanılan yapıştırıcıların üretimi için kullanılır. Döküm endüstrisinde dekstrin, kalıp kumunu bağlamak için ve hafif endüstride tekstil boyalarının yoğunluğunu arttırmak için kullanılır. Dekstrin, gıda endüstrisinde gıda tozlarının ve boyalarının ana taşıyıcısı olarak uygulama bulmuştur.
İki glikoz molekülünden oluşan maltozun başka bir adı vardır - damıtma ve demlemede kullanılan malt şekeri. Doğada, filizlenmiş tahıl tanelerinde, özellikle arpa ve çavdarda çok miktarda maltoz bulunur. Saf maltoz, yalnızca laboratuvar amaçlı küçük miktarlarda üretilir.
Nişasta, çoğu bitkinin gövde ve yapraklarında bulunan ve bitkiler tarafından yedek olarak üretilen karmaşık bir karbonhidrattır. İnsanlar uzun zamandır pirinç, buğday, çavdar ve diğerleri gibi nişasta bakımından zengin tahılları yemek için kullanıyorlar. Nişasta açısından zengin ve tüm patatesler tarafından sevilen, en popüler ve yaygın olanıdır. Bu madde insan vücudu için en önemli ürünlerden biridir. Nişastanın parçalanması enzimlerin etkisi altında gerçekleşirken, maddenin parçalanması insan ağzında bile başlar. A-amilaz enzimini içeren insan tükürüğü, nişastayı kısmen maltoza dönüştürür.
Mide ortamında, midenin asidik ortamında A-amilaz enziminin hareketsizliği nedeniyle nişastanın parçalanması gerçekleşmez. Bu nedenle, yiyeceklerin ilk etraflıca çiğnenmesi büyük önem nişastanın insan vücudu tarafından daha fazla parçalanması ve asimilasyonu için. Mide suyunda bulunan A-amilazın etkisiyle oniki parmak bağırsağında nişastanın parçalanması sırasında maltoz bisakkarit oluşur. Ayrıca maltoz, pankreas tarafından salgılanan insülin nedeniyle insan vücudu tarafından emilen iki glikoz molekülüne hızla parçalanır ve bunlar olmadan insan vücudu tarafından glikozun emilmesi imkansızdır. Nişasta parçalandığında, glikoz oluşur ve glikoz alımı süreci yavaş yavaş gerçekleşir, bu da pankreas sistemi üzerindeki yükte önemli bir azalmaya yol açar, bu nedenle, gıdada yeterli miktarda bitkisel nişasta tüketimi, bir gıda maddesi olarak hizmet edebilir. diyabetin önlenmesi.
Bu nedenle, nişastanın nihai parçalanma ürünü, beyin dokusunu ve çeşitli insan kaslarını beslemek için gereken en iyi bilinen basit karbonhidrat olan glikozdur.
Gıda endüstrisinde yaygın olarak kullanılan nişasta, çok fonksiyonlu yardımcı ürünlerden biridir. Ürünlere doğru görünüm ve doku kazandırmak için esas olarak kıvam arttırıcılarda ve stabilizatörlerde kullanılır.
Bağırsakta sadece monosakkaritler emilir: glikoz, galaktoz, fruktoz. Bu nedenle gıda ile vücuda giren oligo ve polisakkaritlerin monosakkaritleri oluşturmak için enzim sistemleri tarafından hidrolize edilmesi gerekir. Şek. Şekil 5.11, oral -amilazın etkisiyle ağız boşluğunda başlayan ve daha sonra pankreas -amilaz, sukraz-izomaltaz yardımıyla bağırsağın farklı bölümlerinde devam eden karbonhidratların sindiriminde yer alan enzimatik sistemlerin lokalizasyonunu şematik olarak göstermektedir. , glikoamilaz, -glikosidaz (laktaz), trehalaz kompleksleri.
Pirinç. 5.11. Karbonhidratların enzimatik sindirim sistemlerinin lokalizasyon şeması
5.2.1. Karbonhidratların ağız ve pankreasta sindirimi -amilaz ( -1,4-glikosidaz). Diyet polisakaritleri, yani nişasta (glukosil kalıntılarının -1,4-glikosidik bağlarla bağlandığı doğrusal bir amiloz polisakaritinden ve -1,6-glikosidik bağların da bulunduğu dallı bir polisakarit olan amilopektin'den oluşur), Nişastadaki 1,4-glikosidik bağları parçalayan, ancak etkili olmayan hidrolitik enzim -amilaz (-1,4-glikosidaz) (EC 3.2.1.1) içeren tükürük ile ıslatıldıktan sonra ağız boşluğunda hidrolize olmaya başlar. 1,6-glikosidik bağlar üzerinde.
Ek olarak, enzimin ağız boşluğunda nişasta ile temas süresi kısadır, bu nedenle nişasta kısmen sindirilir, büyük parçalar oluşturur - dekstrinler ve bazı maltoz disakkarit. Disakkaritler tükürük amilaz tarafından hidrolize edilmez.
Asidik bir ortamda mideye girildiğinde, tükürük amilazı inhibe olur, sindirim süreci sadece gıda komasında meydana gelebilir, burada amilaz aktivitesi tüm parçadaki pH asidik hale gelene kadar bir süre devam edebilir. Mide suyunda karbonhidratları parçalayan enzimler yoktur, sadece glikozidik bağların hafif asit hidrolizi mümkündür.
Oligo ve polisakkaritlerin ana hidroliz bölgesi, farklı bölümlerinde belirli glikozidazların salgılandığı ince bağırsaktır.
Duodenumda mide içeriği, bikarbonat HCO 3 - içeren ve pH'ı 7.5-8.0 olan pankreas salgısı ile nötralize edilir. Pankreasın sırrında, nişasta ve dekstrinlerdeki -1,4-glikosidik bağları maltoz disakkaritlerin oluşumu ile hidrolize eden pankreas amilaz bulunur (bu karbonhidratta, iki glikoz kalıntısı -1,4-glikosidik ile bağlanır. bağlar) ve izomaltoz (bu karbonhidratta, nişasta molekülündeki dallanma bölgelerinde bulunan ve a-1,6-glikosidik bağlarla bağlanan iki glikoz kalıntısı). Hem -1,4-glikosidik hem de -1,6-glikosidik bağlarla bağlanmış 8-10 glikoz kalıntısı içeren oligosakkaritler de oluşur.
Her iki amilaz da endoglikosidazdır. Pankreatik amilaz ayrıca nişastadaki -1,6-glikosidik bağları ve selüloz molekülünde glikoz kalıntılarının bağlandığı -1,4-glikosidik bağları hidrolize etmez.
Selüloz değişmeden bağırsaklardan geçer ve bir balast maddesi olarak görev yapar, besine hacim verir ve sindirim sürecini kolaylaştırır. Kalın bağırsakta, bakteriyel mikrofloranın etkisi altında, selüloz, bağırsak hareketliliğinin uyarıcıları olarak hareket edebilen alkoller, organik asitler ve CO2 oluşumu ile kısmen hidrolize edilebilir.
Üst bağırsakta oluşan maltoz, izomaltoz ve trioz şekerleri, ince bağırsakta spesifik glikosidazlar tarafından ayrıca hidrolize edilir. Diyet disakkaritleri, sakaroz ve laktoz da ince bağırsakta spesifik disakkaridazlar tarafından hidrolize edilir.
Bağırsak lümeninde, oligo- ve disakkaridazların aktivitesi düşüktür, ancak enzimlerin çoğu, bağırsakta parmak benzeri çıkıntılarda bulunan epitel hücrelerinin yüzeyi ile ilişkilidir - villuslar ve sırayla kaplıdır. microvilli, tüm bu hücreler, hidrolitik enzimlerin substratları ile temas yüzeyini artıran bir fırça sınırı oluşturur.
Disakkaritlerdeki glikosidik bağları parçalayan enzimler (disakkaridazlar), enterositlerin sitoplazmik zarının dış yüzeyinde bulunan enzim kompleksleri halinde gruplandırılır: sukraz-izomaltaz, glikoamilaz, -glikosidaz.
5.2.2. Sükraz-izomaltaz kompleksi. Bu kompleks iki polipeptit zincirinden oluşur ve polipeptitin N-terminal kısmında yer alan bir transmembran hidrofobik alan kullanılarak enterositin yüzeyine bağlanır. Sükraz-izomaltaz kompleksi (EC 3.2.1.48 ve 3.2.1.10), sükroz ve izomaltozdaki -1,2- ve -1,6-glikosidik bağları ayırır.
Kompleksin her iki enzimi de maltoz ve maltotriozdaki a-1,4-glikosidik bağları hidrolize edebilir (üç glikoz kalıntısı içeren ve nişastanın hidrolizi sırasında oluşan bir trisakarit).
Kompleksin, oligo ve polisakkaritlerin sindirimi sırasında oluşan maltozun %80'ini hidrolize eden oldukça yüksek bir maltaz aktivitesine sahip olmasına rağmen, ana özgüllüğü hala sakaroz ve izomaltozun hidrolizidir, glikozidik bağların hidroliz hızı aşağıdakilerden daha fazladır. maltoz ve maltotriozdaki bağların hidroliz hızı. Sükroz alt birimi, sükrozu hidrolize eden tek bağırsak enzimidir. Kompleks esas olarak jejunumda lokalizedir, bağırsağın proksimal ve distal kısımlarında sukraz-izomaltaz kompleksinin içeriği önemsizdir.
5.2.3. glikoamilaz kompleksi. Bu kompleks (EC 3.2.1.3 ve 3.2.1.20), oligosakkaritlerdeki glikoz kalıntıları arasındaki -1,4-glikosidik bağları hidrolize eder. Glikoamilaz kompleksinin amino asit dizisi, sukraz-izomaltaz kompleksinin dizisi ile %60 homolojiye sahiptir. Her iki kompleks de 31 glikosil hidrolaz ailesine aittir. Bir ekzoglikozidaz olan enzim, indirgeyici uçtan hareket eder, bu reaksiyonda maltaz görevi görerek maltozu da parçalayabilir (bu durumda, glikoamilaz kompleksi, sindirim sırasında oluşan maltoz oligo- ve polisakkaritlerin kalan %20'sini hidrolize eder) ). Kompleks, substrat spesifikliğinde küçük farklılıklar olan iki katalitik alt birim içerir. Kompleks en çok ince bağırsağın alt kısımlarında aktiftir.
5.2.4. -Glikozidaz kompleksi (laktaz). Bu enzim kompleksi, laktozdaki galaktoz ve glukoz arasındaki -1,4-glikosidik bağları hidrolize eder.
Glikoprotein, fırça sınırı ile ilişkilidir ve ince bağırsak boyunca eşit olmayan bir şekilde dağılmıştır. Yaşla birlikte laktaz aktivitesi azalır: bebeklerde maksimumdur, yetişkinlerde çocuklarda izole edilen enzim aktivitesi seviyesinin% 10'undan azdır.
5.2.5. tregalaz. Bu enzim (EC 3.2.1.28), mantarlarda bulunan ve birinci anomerik karbonlar arasında bir glikosidik bağ ile bağlanan iki glukosil kalıntısından oluşan bir disakkarit olan trehalozdaki monomerler arasındaki bağları hidrolize eden bir glikosidaz kompleksidir.
Glikosil hidrolazların etkisinin bir sonucu olarak, glikoz, fruktoz, galaktoz büyük miktarda ve daha az ölçüde - mannoz, ksiloz, arabinoz: glikoz, fruktoz, galaktoz, etkisinin bir sonucu olarak gıda karbonhidratlarından monosakaritler oluşur. jejunum ve ileumun epitel hücreleri tarafından emilir ve özel mekanizmalar kullanılarak bu hücrelerin zarlarından taşınır.
5.2.6. Monosakkaritlerin bağırsak epitel hücrelerinin zarları boyunca taşınması. Monosakkaritlerin bağırsak mukozasının hücrelerine transferi, kolaylaştırılmış difüzyon ve aktif taşıma ile gerçekleştirilebilir. Aktif taşıma durumunda, glikoz bir taşıyıcı protein tarafından Na + iyonu ile birlikte zar boyunca taşınır ve bu maddeler bu proteinin farklı kısımları ile etkileşime girer (Şekil 5.12). Na + iyonu, konsantrasyon gradyanı boyunca hücreye girer ve konsantrasyon gradyanına karşı glikoz (ikincil aktif taşıma), bu nedenle, gradyan ne kadar büyük olursa, enterositlere o kadar fazla glikoz aktarılır. Hücre dışı sıvıdaki Na + konsantrasyonunda bir azalma ile glikoz arzı azalır. Aktif semptomun altında yatan Na + konsantrasyon gradyanı, K + iyonu karşılığında hücreden Na + pompalayan bir pompa olarak çalışan Na + , K + -ATPase'in etkisi ile sağlanır. Aynı şekilde galaktoz, ikincil aktif taşıma mekanizması ile enterositlere girer.
Pirinç. 5.12. Monosakkaritlerin enterositlere girişi. SGLT1 - epitel hücrelerinin zarındaki sodyuma bağımlı glikoz/galaktoz taşıyıcı; Bazolateral membran üzerindeki Na + , K + -ATPase, SGLT1'in çalışması için gerekli olan sodyum ve potasyum iyonlarının konsantrasyon gradyanını oluşturur. GLUT5, esas olarak fruktozu zardan hücreye taşır. Bazolateral membrandaki GLUT2, glukoz, galaktoz ve fruktozu hücre dışına taşır ( göre )
Aktif taşıma nedeniyle enterositler, bağırsak lümeninde düşük konsantrasyonunda glikozu emebilir. Yüksek konsantrasyonda glikozda, özel taşıyıcı proteinler (taşıyıcılar) yardımıyla kolaylaştırılmış difüzyonla hücrelere girer. Aynı şekilde fruktoz da epitel hücrelerine aktarılır.
Monosakkaritler, esas olarak kolaylaştırılmış difüzyonla enterositlerden kan damarlarına girer. Glikozun yarısı portal damar yoluyla villus kılcal damarları yoluyla karaciğere taşınır, yarısı kan yoluyla diğer dokuların hücrelerine iletilir.
5.2.7. Glikozun kandan hücrelere taşınması. Glikozun kandan hücrelere girişi kolaylaştırılmış difüzyonla gerçekleştirilir, yani glikoz taşıma hızı, zarın her iki tarafındaki konsantrasyonlarının gradyanı ile belirlenir. Kas hücrelerinde ve yağ dokusunda kolaylaştırılmış difüzyon, pankreas hormonu insülin tarafından düzenlenir. İnsülinin yokluğunda hücre zarı glikoz taşıyıcıları içermez. Eritrositlerden (GLUT1) glikoz taşıyıcısı (taşıyıcı), Şekil 2'de görüldüğü gibi. 5.13, 492 amino asit kalıntısından oluşan ve bir alan yapısına sahip olan bir transmembran proteindir. Polar amino asit kalıntıları, zarın her iki tarafında bulunur, hidrofobik olanlar, zarın içinde birkaç kez geçerek lokalize olur. Membranın dış tarafında bir glikoz bağlama bölgesi vardır. Glikoz bağlandığında, taşıyıcının yapısı değişir ve monosakkarit bağlanma bölgesi hücre içinde açılır. Glikoz, taşıyıcı proteinden ayrılarak hücreye geçer.
5.2.7.1. Glikoz taşıyıcıları: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. Glikoz taşıyıcıları, keşfedilme sırasına göre numaralandırılmış birkaç çeşidi olan tüm dokularda bulunmuştur. Benzer bir birincil yapıya ve etki alanı organizasyonuna sahip beş tür GLUT tanımlanmıştır.
Beyinde, plasentada, böbreklerde, kalın bağırsakta, eritrositlerde lokalize olan GLUT 1, beyne glikoz sağlar.
GLUT 2, glikozu salgılayan organlardan kana taşır: enterositler, karaciğer, onu pankreasın Langerhans adacıklarının -hücrelerine taşır.
GLUT 3, beyin, plasenta, böbrekler de dahil olmak üzere birçok dokuda bulunur ve sinir dokusu hücrelerine glikoz akışı sağlar.
GLUT 4, glikozu kas hücrelerine (iskelet ve kalp) ve yağ dokusuna taşır ve insüline bağımlıdır.
GLUT 5, ince bağırsak hücrelerinde bulunur ve fruktozu da tolere edebilir.
Tüm taşıyıcılar hem sitoplazmik hem de
Pirinç. 5.13. Eritrositlerden (GLUT1) glikoz taşıyıcı (taşıyıcı) proteinin yapısı (göre)
hücrelerde ve plazma zarında veziküller. İnsülin yokluğunda, GLUT 4 sadece hücrenin içinde bulunur. İnsülinin etkisi altında veziküller plazma zarına taşınır, onunla birleşir ve GLUT 4 zara dahil edilir, ardından taşıyıcı glikozun hücreye difüzyonunu kolaylaştırır. Kandaki insülin konsantrasyonunun azalmasından sonra taşıyıcılar tekrar sitoplazmaya döner ve glikozun hücre içine taşınması durur.
Glikoz taşıyıcılarının çalışmasında çeşitli bozukluklar tanımlanmıştır. Taşıyıcı proteinlerde kalıtsal bir kusur ile insüline bağımlı olmayan diabetes mellitus gelişir. Protein kusurlarına ek olarak, aşağıdakilerden kaynaklanan başka bozukluklar da vardır: 1) Taşıyıcının zara hareketi ile ilgili insülin sinyalinin iletiminde bir kusur, 2) Taşıyıcının hareketinde bir kusur, 3) Taşıyıcıda bir kusur. proteinin zara dahil edilmesi, 4) zardan bağlamanın ihlali.
5.2.8. insülin. Bu bileşik, pankreasın Langerhans adacıklarının β-hücreleri tarafından salgılanan bir hormondur. İnsülin, iki polipeptit zincirinden oluşan bir polipeptittir: biri 21 amino asit kalıntısı (zincir A), diğeri 30 amino asit kalıntısı (zincir B) içerir. Zincirler iki disülfid bağı ile birbirine bağlanır: A7-B7, A20-B19. A zincirinin içinde altıncı ve onbirinci artıklar arasında molekül içi bir disülfid bağı vardır. Hormon iki yapıda bulunabilir: T ve R (Şekil 5.14).
Pirinç. 5.14. İnsülinin monomerik formunun mekansal yapısı: fakat domuz insülini, T-konformasyon, B insan insülini, R-konformasyonu (A-zinciri gösterilmiştir kırmızı renk, B zinciri Sarı) (buna göre )
Hormon monomer, dimer ve heksamer olarak var olabilir. Heksamerik formda, insülin, altı alt birimin tümünün His10 B zinciri ile koordine olan bir çinko iyonu tarafından stabilize edilir (Şekil 5.15).
Memeli insülinleri, insan insülini ile birincil yapı olarak büyük bir homolojiye sahiptir: örneğin, domuz insülininde sadece bir ikame vardır - B zincirinin karboksil ucunda treonin yerine alanin vardır, sığır insülininde üç amino asit daha vardır. insan insülini ile karşılaştırıldığında kalıntılar. Çoğu zaman, ikameler A zincirinin 8, 9 ve 10. pozisyonlarında meydana gelir, ancak bunlar hormonun biyolojik aktivitesini önemli ölçüde etkilemez.
Disülfid bağlarının pozisyonlarındaki amino asit kalıntılarının, A zincirinin C ve N terminal bölgelerindeki hidrofobik kalıntıların ve B zincirinin C terminal bölgelerindeki hidrofobik kalıntıların yer değiştirmeleri çok nadirdir, bu da bunların önemini gösterir. insülinin biyolojik aktivitesinin tezahüründeki bölgeler. B-zincirinin Phe24 ve Phe25 artıkları ve A-zincirinin C- ve N-terminal artıkları, hormonun aktif merkezinin oluşumunda yer alır.
Pirinç. 5.15. İnsülin heksamerinin uzaysal yapısı (R 6) ( göre )
5.2.8.1. insülin biyosentezi.İnsülin, kaba endoplazmik retikulumda poliribozomlar üzerinde 110 amino asit kalıntısı içeren preproinsülin olarak bir öncü olarak sentezlenir. Biyosentez, endoplazmik retikulumun lümenine giren ve büyüyen polipeptidin hareketini yönlendiren bir sinyal peptidinin oluşumu ile başlar. Sentezin sonunda, 24 amino asit kalıntısı uzunluğundaki sinyal peptidi, 86 amino asit kalıntısı içeren proinsülini oluşturmak üzere preproinsülinden ayrılır ve insülinin daha fazla olgunlaşmasının tanklarda meydana geldiği Golgi aygıtına aktarılır. Proinsülinin uzaysal yapısı, Şek. 5.16.
Uzun süreli olgunlaşma sürecinde, serin endopeptidazlar PC2 ve PC1/3'ün etkisi altında, önce Arg64 ve Lys65 arasındaki peptit bağı parçalanır, daha sonra Arg31 ve Arg32 tarafından oluşturulan peptit bağı hidrolize edilir, 31'den oluşan C-peptit ile. amino asit kalıntıları parçalanır. Proinsülinin 51 amino asit kalıntısı içeren insüline dönüşümü, A zincirinin N-terminalindeki ve B-zincirinin C-terminalindeki arginin kalıntılarının karboksipeptidaz E'nin etkisi altında hidrolizi ile sona erer. karboksipeptidaz B, yani ana amino aside ait olan imino grubu olan peptit bağlarını hidrolize eder (Şekil 5.17 ve 5.18).
Pirinç. 5.16. Proinsülinin proteolizi destekleyen bir konformasyonda önerilen uzamsal yapısı. Kırmızı toplar amino asit kalıntılarını (Arg64 ve Lys65; Arg31 ve Arg32), aralarında proinsülin işleminin bir sonucu olarak hidrolize uğrayan peptit bağlarını gösterir ( göre )
Eşmolar miktarlarda insülin ve C-peptid, çinko iyonu ile etkileşime giren insülinin dimerler ve heksamerler oluşturduğu salgı granüllerine girer. Salgı granülleri, plazma zarı ile birleşerek ekzositoz sonucu hücre dışı sıvıya insülin ve C-peptid salgılar. İnsülinin kan plazmasındaki yarı ömrü 3-10 dakika, C-peptidinki ise yaklaşık 30 dakikadır. İnsülin, insülinaz enziminin etkisiyle parçalanır, bu işlem karaciğer ve böbreklerde gerçekleşir.
5.2.8.2. İnsülin sentezi ve salgılanmasının düzenlenmesi.İnsülin sekresyonunun ana düzenleyicisi, ana enerji taşıyıcılarının metabolizmasında yer alan insülin geninin ve protein genlerinin ekspresyonunu düzenleyen glikozdur. Glikoz, gen ekspresyon hızı üzerinde doğrudan etkisi olan transkripsiyon faktörlerine doğrudan bağlanabilir. İnsülinin salgı granüllerinden salınması, insülin mRNA'sının transkripsiyonunu aktive ettiğinde, insülin ve glukagon salgılanması üzerinde ikincil bir etki mümkündür. Ancak insülin salgılanması, Ca2+ iyonlarının konsantrasyonuna bağlıdır ve insülin sentezini aktive eden yüksek bir glikoz konsantrasyonunda bile eksiklikleri ile azalır. Ayrıca 2 reseptöre bağlandığında adrenalin tarafından inhibe edilir. İnsülin sekresyonunun uyarıcıları, büyüme hormonları, kortizol, östrojenler, gastrointestinal sistem hormonlarıdır (sekretin, kolesistokinin, gastrik inhibitör peptid).
Pirinç. 5.17. Preproinsülinin sentezi ve işlenmesi ( göre )
Kandaki glikoz konsantrasyonundaki bir artışa yanıt olarak Langerhans adacıklarının β-hücreleri tarafından insülin salgılanması şu şekilde gerçekleşir:
Pirinç. 5.18. Arg64 ve Lys65 arasındaki peptit bağının, serin endopeptidaz PC2 tarafından katalizlenen hidrolizi ve Arg31 ve Arg32 arasındaki peptit bağının serin endopeptidaz PC1/3 tarafından bölünmesiyle proinsülin'in insüline işlenmesi, dönüşüm, N'de arginin kalıntılarının bölünmesiyle sona erer. - karboksipeptidaz E'nin etkisi altında A-zincirinin ve C-terminalinin B-zincirlerinin ucu (yarılmış arginin kalıntıları daireler içinde gösterilmiştir). İşleme sonucunda insüline ek olarak bir C-peptid oluşur (göre)
1) glikoz, GLUT 2 taşıyıcı protein tarafından -hücrelerine taşınır;
2) hücrede, glikoz glikolize uğrar ve solunum döngüsünde ATP oluşumuyla daha da oksitlenir; ATP sentezinin yoğunluğu, kandaki glikoz seviyesine bağlıdır;
3) ATP'nin etkisi altında potasyum iyon kanalları kapanır ve zar depolarize olur;
4) membran depolarizasyonu voltaja bağlı kalsiyum kanallarının açılmasına ve kalsiyumun hücre içine girmesine neden olur;
5) hücredeki kalsiyum seviyesindeki bir artış, membran fosfolipidlerinden birini - fosfatidilinositol-4,5-difosfat - inositol-1,4,5-trifosfat ve diasilgliserole ayıran fosfolipaz C'yi aktive eder;
6) endoplazmik retikulumun reseptör proteinlerine bağlanan inositol trifosfat, bağlı hücre içi kalsiyum konsantrasyonunda keskin bir artışa neden olur ve bu, salgı granüllerinde depolanan önceden sentezlenmiş insülinin salınmasına yol açar.
5.2.8.3. İnsülinin etki mekanizması.İnsülinin kas ve yağ hücreleri üzerindeki ana etkisi, glikozun hücre zarı boyunca taşınmasını arttırmaktır. İnsülin ile stimülasyon, hücreye glikoz giriş oranında 20-40 kat artışa yol açar. İnsülin ile uyarıldığında, hücre içi havuzdaki içeriklerinin %50-60'ı kadar eşzamanlı bir azalma ile plazma zarlarındaki glikoz taşıma proteinlerinin içeriğinde 5-10 katlık bir artış olur. ATP formundaki gerekli miktarda enerji, taşıyıcı proteinin fosforilasyonu için değil, esas olarak insülin reseptörünün aktivasyonu için gereklidir. Glikoz taşınmasının uyarılması, enerji tüketimini 20-30 kat artırırken, glikoz taşıyıcılarını hareket ettirmek için sadece az miktarda glikoz gerekir. Glikoz taşıyıcılarının hücre zarına translokasyonu, insülinin reseptör ile etkileşiminden birkaç dakika sonra gözlemlenir ve taşıyıcı proteinlerin döngü sürecini hızlandırmak veya sürdürmek için insülinin daha fazla uyarıcı etkileri gerekir.
İnsülin, diğer hormonlar gibi, hücrelere karşılık gelen reseptör proteini aracılığıyla etki eder. İnsülin reseptörü, iki -alt birimden (130 kDa) ve iki -alt birimden (95 kDa) oluşan karmaşık bir integral hücre zarı proteinidir; birincisi tamamen hücrenin dışında bulunur, yüzeyinde, ikincisi plazma zarına nüfuz eder.
İnsülin reseptörü, hormonla etkileşime giren ve sisteinler 524 ile her iki α-alt biriminin Cys682, Cys683, Cys685 üçlüsü arasındaki disülfid köprüleriyle birbirine bağlanan iki hücre dışı a-alt birimden oluşan bir tetramerdir (bkz. Şekil 5.19, fakat) ve Cys647 () ve Cys872 arasında bir disülfid köprüsü ile bağlanan tirozin kinaz aktivitesi sergileyen iki transmembran -alt birimi. 135 kDa moleküler ağırlığa sahip α-alt biriminin polipeptit zinciri 719 amino-
Pirinç. 5.19. İnsülin reseptörü dimerinin yapısı: fakat insülin reseptörünün modüler yapısı. Yukarıda - Cys524, Cys683-685 disülfid köprüleri ile bağlanan ve altı alandan oluşan a-alt birimler: ikisi lösin tekrarları L1 ve L2, sistein açısından zengin bir CR bölgesi ve üç tip III fibronektin alanı Fn o , Fn 1 , ID (giriş) etki alanı) . Aşağıda - Cys647Cys872 disülfid köprüsü ile -altbirimi ile ilişkili ve yedi alandan oluşan -alt birimleri: üç fibronektin alanı ID, Fn 1 ve Fn 2 ST; B reseptörün uzaysal dizilimi, bir dimer renkli, diğeri beyaz olarak gösterilir, A hormon bağlama bölgesinin karşısındaki aktive edici halka, X (kırmızı) -alt biriminin C-terminal kısmı, X (siyah) -alt biriminin N-terminal kısmı, sarı toplar 1,2,3 - 524, 683-685, 647-872 pozisyonlarındaki sistein kalıntıları arasındaki disülfid bağları ( göre )
asit kalıntıları ve altı alandan oluşur: lösin tekrarları içeren iki alan L1 ve L2, insülin bağlama merkezinin bulunduğu sistein açısından zengin bir CR bölgesi ve üç tip III fibronektin alanı Fno , Fn 1 , Ins (giriş alanı) ( bkz. Şekil 5.18). -alt birimi 620 amino asit kalıntısı içerir, moleküler ağırlığı 95 kDa'dır ve yedi alandan oluşur: üç fibronektin alanı ID, Fn 1 ve Fn2, bir transmembran TM alanı, zara bitişik bir JM alanı, bir TK tirozin kinaz alanı ve bir C-terminal CT. Reseptörde iki insülin bağlanma bölgesi bulundu: biri yüksek afiniteli, diğeri düşük afiniteli. Hücreye bir hormon sinyali iletmek için, insülinin yüksek afiniteli bir bölgeye bağlanması gerekir. Bu merkez, insülin bir -alt biriminin L1, L2 ve CR alanlarından ve diğerinin fibronektin alanlarından bağlandığında oluşurken, -alt birimlerinin düzenlenmesi, Şekil 2'de gösterildiği gibi birbirine zıttır. 5.19, itibaren.
Reseptörün yüksek afinite merkezi ile insülin etkileşiminin yokluğunda, -alt birimleri, CR alanının bir parçası olan ve aktive edici döngünün (A) temasını önleyen bir çıkıntı (kam) tarafından -alt birimlerden uzaklaştırılır. -loop) bir -alt biriminin tirozin kinaz alanının diğer -alt biriminde fosforilasyon bölgeleriyle (Şekil 5.20, B). İnsülin, insülin reseptörünün yüksek afinite merkezine bağlandığında, reseptörün yapısı değişir, çıkıntı artık α- ve β-alt birimlerinin yaklaşmasını engellemez, TK alanlarının aktive edici döngüleri, karşı TK üzerindeki tirozin fosforilasyon bölgeleriyle etkileşime girer. alan, β-alt birimlerinin transfosforilasyonu yedi tirozin tortusunda meydana gelir: aktivasyon döngüsünün Y1158, Y1162, Y1163 (bu bir kinaz düzenleyici alan), ST alanının Y1328, Y1334, JM alanının Y965, Y972 (Şekil 5.20). , fakat), reseptörün tirozin kinaz aktivitesinde bir artışa yol açar. TK'nin 1030 konumunda, katalitik aktif merkezde bulunan bir lizin kalıntısı vardır - ATP-bağlama merkezi. Bu lizinin, bölgeye yönelik mutajenez yoluyla diğer birçok amino asitle değiştirilmesi, insülin alıcısının tirozin kinaz aktivitesini ortadan kaldırır, ancak insülin bağlanmasını bozmaz. Ancak böyle bir reseptöre insülin eklenmesinin hücre metabolizması ve proliferasyonu üzerinde hiçbir etkisi yoktur. Tersine, bazı serin-treonin kalıntılarının fosforilasyonu, insüline olan afiniteyi azaltır ve tirozin kinaz aktivitesini azaltır.
Birkaç insülin reseptörü substratı bilinmektedir: IRS-1 (insülin reseptör substratı), IRS-2, STAT ailesinin proteinleri (sinyal transdüseri ve transkripsiyon aktivatörü - sinyal transdüserleri ve transkripsiyon aktivatörleri, Bölüm 4 "Savunmanın biyokimyasal temeli" bölümünde ayrıntılı olarak tartışılmaktadır. reaksiyonlar").
IRS-1, SH2 alanı ile insülin reseptörü TK'nin fosforile edilmiş tirozinlerine bağlanan ve insülin stimülasyonundan hemen sonra reseptörün tirozin kinazı tarafından fosforile edilen sitoplazmik bir proteindir. Substratın fosforilasyon derecesi, insüline hücresel yanıttaki artışa veya azalmaya, hücrelerdeki değişikliklerin genliğine ve hormona duyarlılığa bağlıdır. IRS-1 genindeki hasar, insüline bağımlı diyabetin nedeni olabilir. IRS-1 peptit zinciri yaklaşık 1200 amino asit kalıntısı, 20-22 potansiyel tirozin fosforilasyon merkezi ve yaklaşık 40 serin-treonin fosforilasyon merkezi içerir.
Pirinç. 5.20. İnsülinin insülin reseptörüne bağlanmasındaki yapısal değişikliklerin basitleştirilmiş şeması: fakat yüksek afinite merkezinde hormon bağlanmasının bir sonucu olarak reseptör yapısındaki değişiklik, çıkıntının yer değiştirmesine, alt birimlerin yakınsamasına ve TK alanlarının transfosforilasyonuna yol açar; B İnsülin reseptörü üzerindeki yüksek afiniteli bağlanma bölgesi ile insülin etkileşimi olmadığında, çıkıntı (kam) - ve -alt birimlerinin yaklaşmasını ve TK alanlarının transfosforilasyonunu engeller. A-döngüsü - TK alanının aktive edici döngüsü, bir daire içinde 1 ve 2 sayıları - alt birimler arasındaki disülfid bağları, TK - tirozin kinaz alanı, C - TK'nin katalitik merkezi, set 1 ve set 2 - -alt birimlerinin amino asit dizileri insülinin reseptöre yüksek afinitesi olan bir yer oluşturan (göre)
IRS-1'in birkaç tirozin tortusunda fosforilasyonu, ona SH2 alanlarını içeren proteinlere bağlanma yeteneği verir: tirozin fosfataz syp, PHI-3-kinazın p85 alt birimi (fosfatidilinositol-3-kinaz), adaptör protein Grb2, protein tirozin fosfataz SH- PTP2, fosfolipaz C , GAP (küçük GTP bağlayıcı proteinlerin aktivatörü). IRS-1'in benzer proteinlerle etkileşiminin bir sonucu olarak, birden fazla aşağı akış sinyali üretilir.
Pirinç. 5.21. İnsülinin etkisi altında kas ve yağ hücrelerinde glukoz taşıyıcı proteinler GLUT 4'ün sitoplazmadan plazma zarına translokasyonu. İnsülinin reseptör ile etkileşimi, fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfat fosfolipidin (PtdIns(3, 4,5)P3). İkinci bileşik, plekstrin alanlarını (PH) bağlayarak, protein kinazları PDK1, PDK2 ve PKV'yi hücre zarına mobilize eder. PDK1, RKB'yi Thr308'de fosforile ederek onu aktive eder. Fosforile edilmiş RKV, GLUT4 içeren veziküllerle birleşir ve plazma zarına yer değiştirmelerine neden olarak kas ve yağ hücrelerine artan glikoz taşınmasına yol açar (göre göre)
Fosforillenmiş IRS-1 tarafından uyarılan fosfolipaz C, iki ikinci haberci oluşturmak için hücre zarı fosfolipid fosfatidilinositol-4,5-difosfatı hidrolize eder: inositol-3,4,5-trifosfat ve diasilgliserol. Endoplazmik retikulumun iyon kanallarına etki eden inositol-3,4,5-trifosfat, ondan kalsiyum salar. Diasilgliserol, çeşitli substratları fosforile eden kalmodulin ve protein kinaz C üzerinde etki ederek hücresel sistemlerin aktivitesinde bir değişikliğe yol açar.
Fosforillenmiş IRS-1 ayrıca, fosfatidilinositol-3-fosfat, fosfatidilinositol-3,4-difosfat oluşturmak üzere fosfatidilinositol-4-fosfatın ve fosfatidilinositol-4,5-difosfatın fosforilasyonunu katalize eden PHI-3-kinazı da aktive eder. ve sırasıyla fosfatidilinositol -3,4,5-trifosfat.
PHI-3-kinaz, düzenleyici (p85) ve katalitik (p110) alt birimleri içeren bir heterodimerdir. Düzenleyici alt birim iki SH2 alanına ve bir SH3 alanına sahiptir, bu nedenle PI-3 kinaz, yüksek afinite ile IRS-1'e bağlanır. Membran içinde oluşturulan, 3. pozisyonda fosforile edilmiş fosfatidilinositol türevleri, plekstrin (PH) alanı olarak adlandırılan alanı (alan fosfatidilinositol-3-fosfatlar için yüksek bir afinite sergiler) içeren proteinleri bağlar: protein kinaz PDK1 (fosfatidilinositide bağımlı kinaz), protein kinaz B (PKV).
Protein kinaz B (PKB) üç alandan oluşur: N-terminal plekstrin, merkezi katalitik ve C-terminal düzenleyici. Plectrin alanı, RKV aktivasyonu için gereklidir. PKV, hücre zarına yakın plekstrin alanı yardımıyla bağlanarak, protein kinaz PDK1'e yaklaşır.
plekstrin alanı da hücre zarının yakınında lokalizedir. PDK1, PKV kinaz alanının Thr308'ini fosforile ederek PKV aktivasyonuna neden olur. Aktive edilmiş PKV, glikojen sentaz kinaz 3'ü (Ser9 konumunda) fosforile ederek enzimin inaktivasyonuna ve dolayısıyla glikojen sentezi sürecine neden olur. Phi-3-fosfat-5-kinaz ayrıca, GLUT 4 taşıyıcı proteinlerinin adipositlerin sitoplazmasında depolandığı veziküller üzerinde etki ederek, glikoz taşıyıcılarının hücre zarına hareketine, içine dahil edilmesine ve glikozun zarlar arası taşınmasına neden olan fosforilasyona uğrar. kas ve yağ hücrelerine (Şekil 5.21).
İnsülin, GLUT 4 taşıyıcı proteinlerin yardımıyla sadece glikozun hücreye girişini etkilemekle kalmaz, glikoz, yağlar, amino asitler, iyonların metabolizmasının düzenlenmesinde, proteinlerin sentezinde yer alır ve proteinlerin sentezini etkiler. replikasyon ve transkripsiyon.
Hücredeki glikoz metabolizması üzerindeki etki, bu süreçte yer alan enzimlerin aktivitesini artırarak glikoliz sürecini uyararak gerçekleştirilir: glukokinaz, fosfofruktokinaz, piruvat kinaz, heksokinaz. İnsülin, adenilat siklaz kaskadı yoluyla, glikojen sentezinin aktivasyonuna (Şekil 5.22) ve parçalanma sürecinin inhibisyonuna yol açan glikojen sentazı fosforile eden fosfatazı aktive eder. İnsülin, fosfoenolpiruvat karboksikinazı inhibe ederek glukoneogenez sürecini engeller.
Pirinç. 5.22. Glikojen sentezi diyagramı
Karaciğer ve yağ dokusunda, insülinin etkisi altında, yağların sentezi, enzimlerin aktivasyonu ile uyarılır: asetil-CoA karboksilaz, lipoprotein lipaz. Aynı zamanda, hormona duyarlı triaçilgliserol lipazı defosforile eden insülin ile aktive olan fosfataz, bu enzimi inhibe ettiğinden ve kanda dolaşan yağ asitlerinin konsantrasyonu azaldığından, yağların parçalanması engellenir.
Karaciğer, yağ dokusu, iskelet kası ve kalpte insülin yüzden fazla genin transkripsiyon hızını etkiler.
5.2.9. glukagon. Kandaki glikoz konsantrasyonundaki azalmaya yanıt olarak, pankreasın Langerhans adacıklarının -hücreleri, 29 amino asitten oluşan 3485 Da moleküler ağırlığa sahip bir polipeptit olan "açlık hormonu" - glukagon üretir. kalıntılar.
Glukagonun etkisi, insülinin etkilerinin tam tersidir. İnsülin glikojenezi, lipogenezi ve protein sentezini uyararak enerji depolanmasını, glukagon ise glikojenoliz ve lipolizi uyararak potansiyel enerji kaynaklarının hızlı mobilizasyonuna neden olur.
Pirinç. 5.23. İnsan proglukagonunun yapısı ve proglukagonun proglukagon türevli peptitlere dokuya özgü işlenmesi: pankreasta proglukagondan glukagon ve MPGF (belediye başkanı proglukagon parçası) oluşturulur; Glycentin, oxyntomodulin, GLP-1 (proglukagondan türetilen bir peptit), GLP-2, iki ara peptit (araya giren peptit - IP), GRPP - glisentin ile ilgili pankreatik polipeptit (pankreastan polipeptit - bir glisin türevi) ( göre )
Hormon, pankreasın Langerhans adacıklarının a-hücrelerinin yanı sıra bağırsağın nöroendokrin hücrelerinde ve merkezi sinir sisteminde aktif olmayan bir öncü, proglukagon şeklinde sentezlenir ( moleküler ağırlık 9000 Da), 180 amino asit kalıntısı içeren ve konvertaz 2 tarafından işlenen ve glukagon ve iki glukagon benzeri peptit (glukagon benzeri peptit GLP-1, GLP-2, glisin) dahil olmak üzere farklı uzunluklarda birkaç peptit oluşturan (Şekil 5.23). ). Glukagonun 27 amino asit kalıntısından 14'ü, gastrointestinal sistemin başka bir hormonu olan sekretin molekülündekilerle aynıdır.
Glukagonu yanıt veren hücrelerin reseptörlerine bağlamak için, N-terminalinden 1-27 dizisinin bütünlüğü gereklidir. Hormonun etkilerinin tezahüründe önemli bir rol, N-terminalinde bulunan histidin tortusu ve reseptörlere bağlanmada, 20-27 parçası tarafından oynanır.
Kan plazmasında glukagon herhangi bir taşıyıcı proteine bağlanmaz, yarı ömrü 5 dakikadır, karaciğerde proteinazlar tarafından yok edilirken, yıkım Ser2 ve Gln3 arasındaki bağın bölünmesi ve dipeptitin çıkarılması ile başlar. N-terminalinden.
Glukagon salgılanması, glikoz tarafından inhibe edilir, ancak proteinli gıdalar tarafından uyarılır. GLP-1, glukagon salgılanmasını inhibe eder ve insülin salgısını uyarır.
Glukagon, yalnızca plazma zarında kendisi için reseptörleri olan hepatositler ve yağ hücreleri üzerinde etkilidir. Hepatositlerde, glukagon, plazma zarındaki reseptörlere bağlanarak, bir G-proteini aracılığıyla cAMP oluşumunu katalize eden adenilat siklazı aktive eder, bu da fosforilazın aktivasyonuna yol açar ve bu da glikojenin parçalanmasını hızlandırır. ve glikojen sentazın inhibisyonu ve glikojen oluşumunun inhibisyonu. Glukagon, bu süreçte yer alan enzimlerin sentezini indükleyerek glukoneogenezi uyarır: glukoz-6-fosfataz, fosfoenolpiruvat karboksikinaz, fruktoz-1,6-difosfataz. Glukagonun karaciğerdeki net etkisi, glikoz üretimini arttırmaktır.
Yağ hücrelerinde, hormon ayrıca, adenilat siklaz kaskadını kullanarak, hormona duyarlı triaçilgliserol lipazı aktive ederek lipolizi uyarır. Glukagon, adrenal medulla tarafından katekolaminlerin salgılanmasını arttırır. "Dövüş ya da uçuş" gibi reaksiyonların uygulanmasına katılarak, glukagon, iskelet kasları için enerji substratlarının (glikoz, serbest yağ asitleri) mevcudiyetini arttırır ve kalbin çalışmasını artırarak iskelet kaslarına kan akışını arttırır.
Glukagon, içlerinde glukagon reseptörlerinin neredeyse tamamen yokluğundan dolayı iskelet kası glikojeni üzerinde hiçbir etkiye sahip değildir. Hormon, pankreas β-hücrelerinden insülin sekresyonunda bir artışa ve insülinaz aktivitesinin inhibisyonuna neden olur.
5.2.10. Glikojen metabolizmasının düzenlenmesi. Vücutta glikojen şeklinde glikoz birikmesi ve parçalanması vücudun enerji ihtiyaçları ile tutarlıdır. Glikojen metabolizması süreçlerinin yönü, hormonların etkisine bağlı mekanizmalar tarafından düzenlenir: karaciğerde, insülin, glukagon ve adrenalinde; kaslarda, insülin ve adrenalinde. Glikojenin sentezi veya parçalanması süreçlerinin değiştirilmesi, emilim döneminden posta emilim dönemine geçiş sırasında veya dinlenme durumu fiziksel çalışmaya değiştiğinde meydana gelir.
5.2.10.1. Glikojen fosforilaz ve glikojen sentaz aktivitesinin düzenlenmesi. Kandaki glikoz konsantrasyonu değiştiğinde, insülin ve glukagon sentezi ve salgılanması meydana gelir. Bu hormonlar, fosforilasyon-defosforilasyon yoluyla glikojen sentaz ve glikojen fosforilaz enzimlerinin aktivitesini etkileyerek glikojen sentezi ve parçalanma süreçlerini düzenler.
Pirinç. 5.24 Ser14 kalıntısının glikojen fosforilaz kinaz tarafından fosforilasyonu ile glikojen fosforilazın aktivasyonu ve serin kalıntısının fosforilasyonunu katalize eden fosfataz tarafından inaktivasyon ( göre )
Her iki enzim de iki biçimde bulunur: fosforile edilmiş (aktif glikojen fosforilaz fakat ve inaktif glikojen sentaz) ve defosforile (inaktif fosforilaz) B ve aktif glikojen sentaz) (Şekil 5.24 ve 5.25). Fosforilasyon, bir fosfat kalıntısının ATP'den bir serin kalıntısına transferini katalize eden bir kinaz tarafından gerçekleştirilir ve defosforilasyon, fosfoprotein fosfataz tarafından katalize edilir. Kinaz ve fosfataz aktiviteleri de fosforilasyon-defosforilasyon tarafından düzenlenir (bakınız Şekil 5.25).
Pirinç. 5.25. Glikojen sentaz aktivitesinin düzenlenmesi. Enzim, glikojen sentazda C-terminaline yakın üç fosfoserin kalıntısını defosforile eden fosfoprotein fosfatazın (PP1) etkisiyle aktive edilir. Glikojen sentazdaki üç serin tortusunun fosforilasyonunu katalize eden glikojen sentaz kinaz 3 (GSK3), glikojen sentezini inhibe eder ve kazein kinaz (CKII) fosforilasyonu ile aktive edilir. İnsülin, glukoz ve glukoz-6-fosfat, fosfoprotein fosfatazı aktive ederken, glukagon ve epinefrin (epinefrin) onu inhibe eder. İnsülin, glikojen sentaz kinaz 3'ün etkisini inhibe eder (göre)
cAMP'ye bağımlı protein kinaz A (PKA), fosforilaz kinazı fosforile eder, onu aktif bir duruma dönüştürür, bu da glikojen fosforilazı fosforile eder. cAMP sentezi adrenalin ve glukagon tarafından uyarılır.
Ras proteinini (Ras sinyal yolu) içeren bir kaskad yoluyla insülin, fosforile olan ve böylece fosfoprotein fosfatazı aktive eden protein kinaz pp90S6'yı aktive eder. Aktif fosfataz, fosforilaz kinazı ve glikojen fosforilazı defosforile eder ve inaktive eder.
Glikojen sentazın PKA tarafından fosforilasyonu, inaktivasyonuna yol açar ve fosfoprotein fosfataz tarafından fosforilasyon, enzimi aktive eder.
5.2.10.2. Karaciğerde glikojen metabolizmasının düzenlenmesi. Kandaki glikoz konsantrasyonundaki bir değişiklik, hormonların göreli konsantrasyonlarını da değiştirir: insülin ve glukagon. İnsülin konsantrasyonunun kandaki glukagon konsantrasyonuna oranına "insülin-glukagon indeksi" denir. Emilim sonrası dönemde indeks azalır ve kan şekeri konsantrasyonunun düzenlenmesi glukagon konsantrasyonundan etkilenir.
Glukagon, yukarıda bahsedildiği gibi, glikojenin parçalanması (glikojen fosforilazın aktivasyonu ve glikojen sentazın inhibisyonu) veya diğer maddelerden sentez - glukoneogenez nedeniyle kana glikoz salınımını aktive eder. Glikojenden, glikoz-6-fosfata izomerize olan ve glikoz-6-fosfatazın etkisiyle hidrolize olan ve hücreyi kana bırakabilen serbest glikozu oluşturan glikoz-1-fosfat oluşur (Şekil 5.26).
Adrenalinin hepatositler üzerindeki etkisi, 2 reseptörlerinin kullanılması durumunda glukagonun etkisine benzer ve glikojen fosforilazın fosforilasyonu ve aktivasyonundan kaynaklanır. Adrenalinin plazma zarının 1 reseptörleri ile etkileşimi durumunda, hormonal sinyalin transmembran iletimi inositol fosfat mekanizması kullanılarak gerçekleştirilir. Her iki durumda da, glikojen parçalanma süreci etkinleştirilir. Bir veya başka tipte reseptörün kullanımı, kandaki adrenalin konsantrasyonuna bağlıdır.
Pirinç. 5.26. glikojen fosforoliz şeması
Sindirim sırasında insülin-glukagon indeksi yükselir ve insülinin etkisi baskındır. İnsülin kandaki glikoz konsantrasyonunu azaltır, Ras yolu yoluyla fosforilasyon yoluyla cAMP fosfodiesterazı aktive eder ve bu ikinci haberciyi AMP oluşumu ile hidrolize eder. İnsülin ayrıca, glikojen sentazı defosforile eden ve aktive eden ve fosforilaz kinazı ve glikojen fosforilazın kendisini inaktive eden, glikojen granüllerinin Ras yolu fosfoprotein fosfatazı yoluyla da aktive olur. İnsülin, hücrede glikozun fosforilasyonunu ve glikojene dahil edilmesini hızlandırmak için glukokinaz sentezini indükler. Böylece insülin, glikojen sentezi sürecini aktive eder ve parçalanmasını engeller.
5.2.10.3. Kaslarda glikojen metabolizmasının düzenlenmesi. Yoğun kas çalışması durumunda, glikojenin parçalanması, 2 reseptörüne bağlanan adrenalin tarafından hızlandırılır ve adenilat siklaz sistemi aracılığıyla fosforilaz kinaz ve glikojen fosforilazın fosforilasyonuna ve aktivasyonuna ve glikojen sentazın inhibisyonuna yol açar (Şekil 5.27 ve 5.28). Glikojenden oluşan glikoz-6-fosfatın daha fazla dönüştürülmesinin bir sonucu olarak, yoğun kas çalışmasının uygulanması için gerekli olan ATP sentezlenir.
Pirinç. 5.27. Kaslarda glikojen fosforilaz aktivitesinin düzenlenmesi (göre)
Dinlenme durumunda, defosforile halde olduğu için kas glikojen fosforilaz inaktiftir, ancak glikojen fosforilaz b'nin AMP ve ATP hidrolizi sırasında oluşan ortofosfat yardımıyla allosterik aktivasyonu nedeniyle glikojen yıkımı meydana gelir.
Pirinç. 5.28. Kaslarda glikojen sentaz aktivitesinin düzenlenmesi (göre)
Orta derecede kas kasılmaları ile fosforilaz kinaz allosterik olarak (Ca2+ iyonları ile) aktive edilebilir. Bir motor sinir sinyaline yanıt olarak kas kasılması ile Ca2+ konsantrasyonu artar. Sinyal zayıflatıldığında, Ca2+ konsantrasyonundaki bir azalma aynı anda kinaz aktivitesini "kapatır", böylece
Ca2+ iyonları sadece kas kasılmasında değil, aynı zamanda bu kasılmalar için enerji sağlanmasında da görev alır.
Ca2+ iyonları, bu durumda kinaz alt birimlerinden biri olarak hareket ederek kalmodulin proteinine bağlanır. Kas fosforilaz kinaz 4 4 4 4 yapısına sahiptir. Sadece -alt birimi katalitik özelliklere sahiptir, düzenleyici olan - ve -alt birimleri, PKA kullanılarak serin kalıntılarında fosforile edilir, -alt birimi, kalmodulin proteini ile aynıdır (Bölüm 2.3.2, Bölüm 2'de ayrıntılı olarak tartışılmıştır) Hareket Biyokimyası"), dört Ca2+ iyonunu bağlar, bu da konformasyonel değişikliklere, katalitik -alt biriminin aktivasyonuna yol açar, ancak kinaz defosforile durumda kalır.
Dinlenme sırasında sindirim sırasında kas glikojen sentezi de gerçekleşir. Glikoz, GLUT 4 taşıyıcı proteinlerin yardımıyla kas hücrelerine girer (insülin etkisi altında hücre zarına mobilizasyonları, Bölüm 5.2.4.3 ve Şekil 5.21'de ayrıntılı olarak tartışılmaktadır). İnsülinin kaslardaki glikojen sentezi üzerindeki etkisi, glikojen sentaz ve glikojen fosforilazın fosforilasyonu yoluyla da gerçekleştirilir.
5.2.11. Proteinlerin enzimatik olmayan glikozilasyonu. Proteinlerin translasyon sonrası modifikasyon tiplerinden biri, serin, treonin, asparagin ve hidroksilizin kalıntılarının glikosiltransferazlar kullanılarak glikosilasyonudur. Sindirim sırasında kanda yüksek konsantrasyonda karbonhidratlar (indirgeyici şekerler) oluştuğundan, glikasyon adı verilen proteinlerin, lipidlerin ve nükleik asitlerin enzimatik olmayan glikozilasyonu mümkündür. Şekerlerin proteinlerle çok aşamalı etkileşiminden kaynaklanan ürünlere gelişmiş glikasyon son ürünleri (AGE'ler) denir ve birçok insan proteininde bulunur. Bu ürünlerin yarı ömrü, proteinlerinkinden daha uzundur (birkaç aydan birkaç yıla kadar) ve oluşum hızı, indirgeyici şekere maruz kalma düzeyine ve süresine bağlıdır. Diyabet, Alzheimer hastalığı ve katarakttan kaynaklanan birçok komplikasyonun oluşumu ile ilişkili olduğu varsayılmaktadır.
Glikasyon süreci iki aşamaya ayrılabilir: erken ve geç. Glikasyonun ilk aşamasında, lizinin -amino grubu veya arginin guanidinyum grubu tarafından glikozun karbonil grubuna nükleofilik bir saldırı meydana gelir ve bu da kararsız bir Schiff bazının oluşumuna neden olur - n-glikosilimin (Şekil 5.29) Schiff bazının oluşumu nispeten hızlı ve geri dönüşümlü bir süreçtir.
Ardından yeniden düzenleme geliyor n- Amadori ürünü - 1-amino-1-deoksifruktoz oluşumu ile glikozilimin. Bu işlemin hızı, glikozilimin oluşum oranından daha düşüktür, ancak Schiff bazının hidroliz hızından önemli ölçüde yüksektir,
Pirinç. 5.29. Protein glikasyonu diyagramı. Açık karbonhidrat formu (glikoz), lizinin -amino grubu ile reaksiyona girerek bir Schiff bazı oluşturur, bu da Amadori'nin ara enolamin oluşumu yoluyla ketoamine yeniden düzenlenmesine maruz kalır. Aspartat ve arginin kalıntıları lizin kalıntısının yakınında bulunuyorsa, Amadori yeniden düzenlenmesi hızlanır. Ketoamin daha sonra çeşitli ürünler verebilir (glikasyon son ürünleri - AGE). Diyagram, diketoamin oluşturmak için ikinci karbonhidrat molekülü ile reaksiyonu gösterir ( göre )
bu nedenle, 1-amino-1-deoksifruktoz kalıntıları içeren proteinler kanda birikir.Glikasyonun erken bir aşamasında proteinlerdeki lizin kalıntılarının modifikasyonları, görünüşe göre, hemen yakınında histidin, lizin veya arginin kalıntılarının varlığı ile kolaylaştırılır. asidi gerçekleştiren reaksiyona giren amino grubu- işlemin ana katalizinin yanı sıra aspartat kalıntıları, şekerin ikinci karbon atomundan bir proton çeker. Ketoamin, diketoamine dönüşen çift glikasyonlu bir lizin oluşturmak için imino grubundaki başka bir karbonhidrat kalıntısını bağlayabilir (bkz. Şekil 5.29).
Daha ileri dönüşümler de dahil olmak üzere glikasyonun geç aşaması n‑glikosilimin ve Amadori ürünü, stabil glikasyon son ürünlerinin (AGE'ler) oluşumuna yol açan daha yavaş bir süreç. İÇİNDE Son zamanlarda oluşan α‑dikarbonil bileşiklerinin (glioksal, metilglioksal, 3-deoksiglukozon) AGE'lerinin oluşumuna doğrudan katılım hakkında veriler ortaya çıkmıştır. içinde canlı hem glikozun parçalanması sırasında hem de proteinlerin glikoz ile bileşimindeki lizinin modifikasyonu sırasında Schiff bazının dönüşümlerinin bir sonucu olarak (Şekil 5.30). Spesifik redüktazlar ve sülhidril bileşikleri (lipoik asit, glutatyon), reaktif dikarbonil bileşiklerini, glikasyon son ürünlerinin oluşumunda bir azalmaya yansıyan inaktif metabolitlere dönüştürebilir.
α-dikarbonil bileşiklerinin proteinlerdeki lizin kalıntılarının ε-amino grupları veya arginin kalıntılarının guanidinyum grupları ile reaksiyonları, diyabet ve diğer hastalıklarda protein glikasyonunun neden olduğu komplikasyonlardan sorumlu olan protein çapraz bağlarının oluşumuna yol açar. Ek olarak, Amadori ürününün C4 ve C5'te sıralı dehidrasyonunun bir sonucu olarak, molekül içi ve moleküller arası protein çapraz bağlarının oluşumuna da katılabilen 1-amino-4-deoksi-2,3-dion ve -endion oluşur. .
karakterize edilen AGE'ler arasında n ε ‑karboksimetillisin (CML) ve n ε -karboksietillisin (CEL), bis(lisil)imidazol eklentileri (ALTIN - glioksal-lisil-lisil-dimer, MOLD - metilglioksal-lisil-lisil-dimer, DOLD - deoksiglukoson-lisil-lisil-dimer), imidazolonlar (G-H, H ve 3DG‑H), pirralin, argpirimidin, pentosidin, crosslin ve vesperlysin. 5.31 bazılarını gösteriyor
Pirinç. 5.30. D‑glukoz varlığında protein glikasyonu şeması. Kutu, glikasyondan kaynaklanan AGE ürünlerinin ana öncülerini gösterir ( göre )
glikasyonun son ürünleri. Örneğin, oksidatif koşullar altında oluşan glikasyon son ürünleri olan pentosidin ve karboksimetil lizin (CML), uzun ömürlü proteinlerde bulunur: cilt kollajeni ve lens kristalini. Karboksimetillisin, pozitif yüklü bir amino grubu yerine proteine negatif yüklü bir karboksil grubu sokar, bu da protein yüzeyindeki yükte bir değişikliğe, proteinin uzamsal yapısında bir değişikliğe yol açabilir. KML, antikorlar tarafından tanınan bir antijendir. Bu ürünün miktarı yaşla birlikte doğrusal olarak artar. Pentosidin, Amadori ürünü ile proteinin herhangi bir pozisyonundaki bir arginin kalıntısı arasında bir çapraz bağdır (bir çapraz bağlanma ürünü), Alzheimer hastalarının beyin dokularında bulunan askorbat, glukoz, fruktoz, ribozdan oluşur. diyabetik hastaların deri ve kan plazmasında hastalık.
Glikasyon son ürünleri, serbest radikal oksidasyonu, protein yüzeyindeki sorumlu değişikliği, proteinin farklı kısımları arasında geri dönüşü olmayan çapraz bağlanmayı teşvik edebilir.
uzaysal yapılarını ve işleyişini bozar, enzimatik proteolize karşı dirençli hale getirir. Buna karşılık, serbest radikal oksidasyon, enzimatik olmayan proteolize veya proteinlerin parçalanmasına, lipid peroksidasyonuna neden olabilir.
Bazal membran proteinlerinde (kollajen tip IV, laminin, heparan sülfat proteoglikan) glikasyon son ürünlerinin oluşumu, kalınlaşmasına, kılcal lümeninin daralmasına ve işlevlerinin bozulmasına yol açar. Hücre dışı matrisin bu ihlalleri, kan damarlarının yapısını ve işlevini değiştirir (vasküler duvarın esnekliğinde azalma, nitrik oksidin vazodilatör etkisine yanıt olarak değişir), aterosklerotik sürecin daha hızlı gelişmesine katkıda bulunur.
Glikasyon son ürünleri (AGE'ler) ayrıca fibroblastlar, T-lenfositler, böbrekler (mezangial hücreler), vasküler duvar (endotel ve düz kas hücreleri), beyinde lokalize olan spesifik AGE reseptörlerine bağlanarak bazı genlerin ekspresyonunu etkiler. en bol oldukları karaciğer ve dalakta, yani serbest oksijen radikallerinin oluşumunu artırarak bu sinyalin iletilmesine aracılık eden makrofajlar açısından zengin dokularda. İkincisi, çeşitli hasarlara yanıt veren birçok genin ekspresyonunu düzenleyen nükleer faktör NF-kB'nin transkripsiyonunu aktive eder.
Proteinlerin enzimatik olmayan glikozilasyonunun istenmeyen sonuçlarını önlemenin etkili yollarından biri, kandaki glikoz konsantrasyonunda bir azalmaya ve enzimatik olmayan bağlanmada bir azalmaya yansıyan gıdanın kalori içeriğini azaltmaktır. glukozu hemoglobin gibi uzun ömürlü proteinlere dönüştürür. Glikoz konsantrasyonundaki bir azalma, hem protein glikozilasyonunda hem de lipid peroksidasyonunda bir azalmaya yol açar. Glikozilasyonun olumsuz etkisi, hem glikoz uzun ömürlü proteinlere bağlandığında yapı ve işlevlerin ihlalinden hem de geçiş metal iyonlarının varlığında şekerlerin oksidasyonu sırasında oluşan serbest radikallerin neden olduğu proteinlerde meydana gelen oksidatif hasardan kaynaklanmaktadır. . Nükleotidler ve DNA ayrıca enzimatik olmayan glikosilasyona uğrar, bu da doğrudan DNA hasarı ve onarım sistemlerinin inaktivasyonu nedeniyle mutasyonlara yol açarak kromozomların kırılganlığının artmasına neden olur. Şu anda, farmakolojik ve genetik müdahaleler kullanılarak glikasyonun uzun ömürlü proteinler üzerindeki etkisini önlemek için yaklaşımlar araştırılmaktadır.
Tüketimin ekolojisi. Vücut nişastaları böyle nasıl emeceğini bilmiyor, bunun için çok büyük bir miktar oluşmalıdır. kimyasal reaksiyonlar en karmaşık nişastayı basit şekerlere dönüştürmek için, sadece vücut onları bilir ve emebilir.
Vücut nişastaları nasıl emeceğini bilmiyor, çünkü bunun için en karmaşık nişastayı basit şekerlere dönüştürmek için çok sayıda kimyasal reaksiyon meydana gelmelidir, sadece vücut onları bilir ve emebilir.
Nişastanın vücuttaki dönüşümü esas olarak şeker ihtiyacını karşılamayı amaçlar. Ayrıca, nişastayı sindirilebilir basit şekerlere dönüştürme teknolojisi sadece karmaşık, zahmetli ve zaman içinde önemli ölçüde uzatılmış (2 ila 4 saat arası) değildir.
Muazzam bir enerji harcaması ve biyolojik olarak aktif maddeler (B, B2, B3, PP, C, vb. vitaminleri) gerektirir. Yeterli miktarda vitamin ve mikro element olmadan (ve aramızda yeterince var mı?), nişasta pratik olarak emilmez: fermente eder, çürür, zehirler, kılcal ağı tıkar.
Nişasta, bilinen çözücülerin hiçbirinde pratik olarak çözünmez. Sadece kolloidal çözünürlük özelliğine sahiptir. Nişasta kolloidal çözeltilerinin incelenmesi, çözeltisinin tek tek nişasta moleküllerinden değil, çok sayıda molekül dahil olmak üzere birincil parçacıklardan - misellerden oluştuğunu gösterdi.
Nişasta iki fraksiyon polisakkarit içerir:
- amilaz
- amilopektin
büyük ölçüde farklı özellikler.
Nişastadaki amilazlar %15-25.
Sıcak suda (80°C) çözünür ve berrak bir kolloidal çözelti oluşturur.
Amilopektin, nişasta tanesinin %75-85'ini oluşturur.
Böylece nişastaya maruz kaldığında sıcak suşişmiş amilopektin ile yüksek oranda yoğunlaştırılmış bir amilaz çözeltisi oluşur.
Elde edilen kalın viskoz kütleye macun denir. Aynı macun gastrointestinal sistemde oluşur. Ve ekmeğimizin, makarnamızın vb. pişirildiği un ne kadar ince öğütülürse, bu macun o kadar iyi yapışır!
Birbirine yapışır, emme mikrovillisini tıkar oniki parmak bağırsağı ve ince bağırsağın alt kısımlarında, sindirimden önce kısmen, sonra neredeyse tamamen kapatılır.
Vitaminlerin ve mikro elementlerin zayıf emiliminin nedeni burada yatmaktadır. İyotun yetersiz emilimi (nişasta onu neredeyse sindirilemez hale getirir) birçok hastalığa (kansere kadar varan) yol açar, ancak en spesifik hastalık hipotiroidizmdir, yani yetersiz tiroid fonksiyonu. Ve sebep hala aynı - bağ dokusunun nişastaları (ve diğer cürufları) ile "bataklık", tiroid bezinin kendisinin büyümesi.
Kalın bağırsakta, suyu alınmış bu nişasta kütlesi kalın bağırsağın duvarlarına yapışarak dışkı taşları oluşturur. Bu uzun vadeli tortular, kelimenin tam anlamıyla, bu organların çalışmasını (öncelikle kan akışını) kapatır.
kalın bağırsakta belirli bir emilim bölgesine besin sağlar.
Taşlar emilimi engeller, bu nedenle besinler vücuda girmez, önce zayıflar, sonra körelir ve hastalanır. Kalın bağırsağın mikroflorası, asitliği, esansiyel amino asitleri üretme kabiliyeti bozulur.
KUMPİR. Vücuda zarar vermenin en sinsi yolu.
Fırınlanmış patatesin glisemik indeksi 95'tir. Bu, şeker ve balın birleşiminden daha yüksektir. Yani, neredeyse anında, fırında patates şeker içeriğini mümkün olan maksimum seviyeye yükseltir. Fazla şeker "yağ birikimi" sürecini tetikler. Vücut glikoz miktarını bu şekilde düzenler.
Doygunluğun dolgunluğunu, düşük kalorili içerik nedeniyle bir saat içinde ve belki de daha erken deneyimleyen bir kişi tekrar açlık hissi yaşayacaktır. Sonra giderek daha fazla. Patates yeme döngüsü sonsuz hale gelir. Bu durumda kişi oldukça kilo almaya başlayacaktır.
Bu temelde, fast food patateslerden asla vazgeçmeyecek, çünkü bu, kârda düşüş anlamına gelecektir.
Patates kızartması ve patates kızartması. Vücuda en şiddetli darbe.
Kızartma sırasında patateslerden nem buharlaşır. Yağ ile değiştirilir. Patateslerin kalori içeriği yükselmeye başlar ve genellikle 400 işaretinin (karbonhidrat) üzerine çıkar. Hızlı sindirilebilirliğin arka planına karşı, açıkçası, tüm bu yağlar cildinizin altında olacaktır.
Işıkta yatan yumrular yeşile döner, en güçlü zehiri biriktirirler - solanin. Özellikle çoğu filizlenmiş durumda. Büyük dozlarda solanin, kırmızı kan hücrelerini yok eder ve merkezi sinir sistemi üzerinde iç karartıcı bir etkiye sahiptir.
Solaninin vücutta yutulması dehidrasyona, ateşe, kasılmalara neden olur.
Zayıflamış bir organizma için tüm bunlar ölümcül bir sonuca dönüşebilir.
Hiçbir ısıl işlem zehri etkisiz hale getirmeye yardımcı olmaz.
Avusturyalı bilim adamlarına göre, içeriği 100 gram patates başına 40 miligrama yükseldiğinde solanin olumsuz etki yapıyor. Sonbaharda, 100 gram taze kazılmış patates, 10 miligramdan fazla solanin içermez.
İlkbaharda, üç kat daha fazla olduğu ortaya çıkabilir ve esas olarak yumru kökün yeşil alanlarında ve kabuğa daha yakındır.
Patates sadece GENÇ yenebilir, 2 aydan eski olmamalıdır.
Patates nasıl değiştirilir?????
PATATES KOLAY ŞALGAM VE TOPINAMBUR İLE DEĞİŞTİRİLİR. yayınlanan
Sindirim sistemindeki gıda karbonhidratları, glikozidik bağların hidrolizini katalize eden enzimler olan glikosidazların etkisi altında monomerlere ayrılır.
Nişastanın sindirimi zaten ağız boşluğunda başlar: tükürük, a-1,4-glikosidik bağları parçalayan amilaz (α-1,4-glikosidaz) enzimini içerir. Yiyecekler ağızda uzun süre kalmadığından nişasta burada kısmen sindirilir. Nişasta sindiriminin ana bölgesi, amilazın pankreas suyundan girdiği ince bağırsaktır. Amilaz, disakkaritlerdeki glikozidik bağı hidrolize etmez.
Maltoz, laktoz ve sukroz, sırasıyla maltaz, laktaz ve sukraz gibi spesifik glikozidazlar tarafından hidrolize edilir. Bu enzimler bağırsak hücrelerinde sentezlenir. Karbonhidratların (glikoz, galaktoz, fruktoz) sindirim ürünleri kan dolaşımına girer.
Şekil 1 Karbonhidratların Sindirimi
Kanda sabit bir glikoz konsantrasyonunun korunması, iki işlemin aynı anda gerçekleşmesinin sonucudur: glikozun karaciğerden kana girmesi ve enerji malzemesi olarak kullanıldığı dokular tarafından kandan tüketilmesi.
Düşünmek glikojen sentezi.
glikojen – karmaşık karbonhidrat hayvansal kökenli, monomeri a-glikoz kalıntıları olan, 1-4, 1-6 glikozidik bağlarla birbirine bağlanan, ancak nişastadan daha dallı bir yapıya sahip (3000 glikoz kalıntısına kadar) bir polimer. Glikojenin moleküler ağırlığı çok büyüktür - OH 1 ila 15 milyon arasındadır. Saflaştırılmış glikojen beyaz bir tozdur. Suda yüksek oranda çözünür ve alkol ile çözeltiden çökeltilebilir. "I" ile kahverengi bir renk verir. Karaciğerde hücre proteinleri ile kombinasyon halinde granüller halindedir. Karaciğerdeki glikojen miktarı 50-70 g'a ulaşabilir - bu Genel karşılık glikojen; Karaciğer kütlesinin %2-8'ini oluşturur. Glikojen ayrıca oluştuğu kaslarda bulunur. yerel rezerv, küçük miktarlarda yağ dokusu dahil diğer organ ve dokularda bulunur. Karaciğerdeki glikojen, mobil bir karbonhidrat rezervidir, 24 saat oruç tutmak onu tamamen tüketir. White ve ortak yazarlara göre, iskelet kası toplam vücut glikojeninin yaklaşık 2 / 3'ünü içerir (büyük kas kütlesi nedeniyle, glikojenin çoğu içlerinde bulunur) - 120 g'a kadar (70 kg ağırlığındaki bir adam için) , ancak iskelet kaslarında içeriği ağırlıkça% 0,5 ila% 1'dir. Karaciğer glikojeninden farklı olarak, kas glikojeni, uzun süreler boyunca bile aç kaldığında kolayca tükenmez. Karaciğerde glukozdan glikojen sentezinin mekanizması şimdi aydınlatılmıştır. Karaciğer hücrelerinde glikoz, enzimin katılımıyla fosforile edilir. heksokinaz glukoz-6-P oluşumu ile.
İncir. 2 Glikojen sentezi diyagramı
1. Glikoz + ATP heksokinaz Glikoz-6-P + ADP
2. Glikoz-6-P fosfoglukomutaz Glikoz-1-P
(sentezde yer alır)
3. Glukoz-1-P + UTP glukoz-1-P uridil transferaz UDP-1-glukoz + H 4 P 2 O 7
4. UDP-1-glukoz + glikojen glikojen sentaz Glikojen + UDP
(tohum)
Elde edilen UDP, ATP tarafından tekrar fosforile edilebilir ve glukoz-1-P dönüşümlerinin tüm döngüsü yeniden tekrarlanır.
Glikojen sentaz enziminin aktivitesi, kovalent modifikasyon ile düzenlenir. Bu enzim iki şekilde olabilir: glikojen sentaz I (bağımsız - glukoz-6-P'den bağımsız) ve glikojen sentaz D (bağımlı - glukoz-6-P'ye bağımlı).
protein kinaz ATP'nin katılımıyla fosforile olur (I-enzim formunu fosforile etmez, onu serin hidroksil gruplarının fosforile edildiği D-enziminin fosforile edilmiş formuna dönüştürür).
Ve okuyoruz:
İnsan ve hayvanların mide kanalında nişasta hidrolize olur ve vücut tarafından emilen glikoza dönüştürülür. Nişasta hidrolizinin ara ürünleri dekstrinlerdir.
Nişasta, bir gıda katkı maddesi olarak, birçok gıdayı koyulaştırmak, jöle, sos ve sos yapmak için kullanılır.
Nişasta, insan diyetinde en bol bulunan karbonhidrattır ve birçok temel gıdada bulunur. Dünyadaki başlıca nişasta kaynakları Tahıl ürünleridir: pirinç, buğday, mısır; patateslerin yanı sıra manyok da dahil olmak üzere çeşitli kök sebzeler. Diğer nişastalı yiyeceklerin çoğu yalnızca belirli iklimlerde yetişir, örneğin: çavdar, arpa, karabuğday, yulaf, darı, meşe palamudu, muz, kestane, sorgum, tatlı patates, ekmek meyvesi, yer elması, taro, chilim, ararot, arracacha, canna, taro, Japon kandyk, pueraria lobata, malanga, yumrulu oxalis, pinnately kesilmiş takka, sago ve mercimek, bahçe fasulyesi, maş fasulyesi, kabuklu bezelye, nohut gibi birçok baklagil türü.
Nişasta içeren iyi bilinen yemekler şunları içerir: ekmek, krep, erişte, makarna, tahıl gevrekleri, jöle ve tortilla dahil çeşitli gözlemeler.
Sindirim enzimleri için kristal nişastanın (sınıf PK3) parçalanması biraz zordur. Ham nişasta duodenumda zayıf sindirilir ve ince bağırsak ve bakteriyel ayrışma esas olarak kalın bağırsakta gerçekleşecektir. Çok fazla amiloz içeren yiyecekler, amilopektin içerenlere göre daha az sindirilebilir. Aynı zamanda, dirençli (sindirilmeyen) nişasta bile (PK2, PK3, PK4 sınıfları) fizyolojik rolünü oynar: gıda hiperglisemisinden sonra şeker seviyelerini düşürür (hastalar için özellikle önemli olan kan şekeri konsantrasyonunda bir artış). şeker hastalığı), organik asitler oluşturur - kalın bağırsağın epitelinin enerjisi, bağırsak sisteminin bağışıklığını, vücudun anti-inflamatuar savunmasını ve daha fazlasını destekler. Nişasta sindirilebilirliğini arttırmak için termal olarak işlenir. Bu nedenle, insanlar ateşi kullanmaya başlamadan önce - tahıllar ve diğer yüksek nişastalı yiyecekler en çok tüketilenler değildi. en iyi yol vücudun enerjisini almak (proteinli gıdaların aksine).
Nişastanın jelatinleşmesi ve jelatinleşmesi, örneğin kek pişirme sırasında olduğu gibi, şekerin su için rekabet etmesiyle azaltılabilir, bu da nişastanın dokusunu iyileştirerek zamklanmayı önler.
Her şey iyi ve hatta harika görünüyor. Ancak vücudun nişasta şeklinde "yüksek kalorili bir yakıt" aldığı ve bu yakıtın fazlasının yağ şeklinde depolanmaya başladığı ve onlarla birlikte yağda çözünen toksinleri boşaltmak yerine biriktirdiği ortaya çıktı. onlara. Bu, nişastanın MİDE'de parçalanması ve toksinlerin karaciğer tarafından safra ile atılması gerçeğiyle kolaylaştırılır! Onlar. zarar doğrudan değildir ve gelen nişasta miktarına ve vücudun enerji tüketimine bağlıdır. Paracelsus'un dediği gibi "Her şey zehirdir, her şey ilaçtır" ve haklıydı.
